1. L’analisi della reazione della Dopa decarbossilasi (DDC) con la L-Dopa ha evidenziato che la perdita dell’attività decarbossilasica nel tempo si osserva a concentrazioni dell’enzima circa eguali al valore della costante di affinità, Kd, della DDC per il piridossal 5’-fosfato (PLP). Al contrario, a concentrazioni enzimatiche maggiori della Kd la formazione del prodotto procede linearmente sino al completo consumo del substrato. E’ stato inoltre evidenziato che in entrambe le condizioni sperimentali i) non si ha formazione di piridossamina 5’-fosfato (PMP); ii) la dissociazione del coenzima (che si realizza a basse concentrazioni enzimatiche) porta alla formazione dell’addotto ciclico di Pictet-Spengler PLP-L-Dopa. Questi risultati indicano che la transaminazione dipendente dalla decarbossilazione non accompagna la decarbossilazione della L-Dopa, come precedentemente proposto da O’Leary e Baughn. Ciononostante, quando si esamina la reazione della DDC con la L-Dopa in condizioni anaerobiche ad una concentrazione di enzima maggiore alla Kd si osserva che i) l’enzima va incontro ad una graduale inattivazione e l’inattivazione è associata alla formazione di PMP e ii) la velocità iniziale di decarbossilazione è circa la metà di quella in presenza di O2. Un simile comportamento si è osservato confrontando la reazione della DDC con l’5-idrossitriptofano in aerobiosi e in anaerobiosi. Pertanto la reazione della DDC con gli L-amino acidi aromatici sembra essere sotto il controllo dell’O2. Al contrario, la reattività dell’enzima con i D-amino acidi aromatici non cambia in presenza o in assenza di O2. Questi ed altri risultati da noi ottenuti precedentemente sull’effetto esercitato dall’O2 sulla specificità di reazione della DDC nei confonti delle amine aromatiche, suggeriscono un effetto produttivo dell’O2 su un complesso intermedio della reazione dell’enzima con gli L-amino acidi aromatici o le amine aromatiche.

Reaction of dopa decarboxylase with L-aromatic amino acids under aerobic and anaerobic conditions

BERTOLDI, Mariarita;VOLTATTORNI, Carla
2000-01-01

Abstract

1. L’analisi della reazione della Dopa decarbossilasi (DDC) con la L-Dopa ha evidenziato che la perdita dell’attività decarbossilasica nel tempo si osserva a concentrazioni dell’enzima circa eguali al valore della costante di affinità, Kd, della DDC per il piridossal 5’-fosfato (PLP). Al contrario, a concentrazioni enzimatiche maggiori della Kd la formazione del prodotto procede linearmente sino al completo consumo del substrato. E’ stato inoltre evidenziato che in entrambe le condizioni sperimentali i) non si ha formazione di piridossamina 5’-fosfato (PMP); ii) la dissociazione del coenzima (che si realizza a basse concentrazioni enzimatiche) porta alla formazione dell’addotto ciclico di Pictet-Spengler PLP-L-Dopa. Questi risultati indicano che la transaminazione dipendente dalla decarbossilazione non accompagna la decarbossilazione della L-Dopa, come precedentemente proposto da O’Leary e Baughn. Ciononostante, quando si esamina la reazione della DDC con la L-Dopa in condizioni anaerobiche ad una concentrazione di enzima maggiore alla Kd si osserva che i) l’enzima va incontro ad una graduale inattivazione e l’inattivazione è associata alla formazione di PMP e ii) la velocità iniziale di decarbossilazione è circa la metà di quella in presenza di O2. Un simile comportamento si è osservato confrontando la reazione della DDC con l’5-idrossitriptofano in aerobiosi e in anaerobiosi. Pertanto la reazione della DDC con gli L-amino acidi aromatici sembra essere sotto il controllo dell’O2. Al contrario, la reattività dell’enzima con i D-amino acidi aromatici non cambia in presenza o in assenza di O2. Questi ed altri risultati da noi ottenuti precedentemente sull’effetto esercitato dall’O2 sulla specificità di reazione della DDC nei confonti delle amine aromatiche, suggeriscono un effetto produttivo dell’O2 su un complesso intermedio della reazione dell’enzima con gli L-amino acidi aromatici o le amine aromatiche.
File in questo prodotto:
Non ci sono file associati a questo prodotto.

I documenti in IRIS sono protetti da copyright e tutti i diritti sono riservati, salvo diversa indicazione.

Utilizza questo identificativo per citare o creare un link a questo documento: https://hdl.handle.net/11562/300453
Citazioni
  • ???jsp.display-item.citation.pmc??? ND
  • Scopus ND
  • ???jsp.display-item.citation.isi??? ND
social impact